Kivonás módja
Az 1950-es és 1960-as években a világ számos országában, köztük Kínában is főleg állati szervekből vonták ki a peptideket.Például a timozin injekciót úgy állítják elő, hogy egy újszülött borjút levágnak, eltávolítják a csecsemőmirigyét, majd oszcilláló elválasztási biotechnológiával választják el a peptideket a borjú csecsemőmirigyétől.Ezt a timozint széles körben használják a sejtes immunrendszer szabályozására és fokozására emberekben.
A természetes bioaktív peptidek széles körben elterjedtek.A természetben rengeteg bioaktív peptid található állatokban, növényekben és tengeri élőlényekben, amelyek különféle élettani funkciókat töltenek be, és fenntartják a normális élettevékenységet.Ezek a természetes bioaktív peptidek közé tartoznak az organizmusok másodlagos metabolitjai, például az antibiotikumok és a hormonok, valamint a különböző szövetrendszerekben jelen lévő bioaktív peptidek.
Jelenleg számos bioaktív peptidet izoláltak emberi, állati, növényi, mikrobiális és tengeri élőlényekből.A bioaktív peptidek azonban általában kis mennyiségben találhatók meg az organizmusokban, és a bioaktív peptidek természetes élőlényekből való izolálására és tisztítására szolgáló jelenlegi technikák nem tökéletesek, magas költségekkel és alacsony biológiai aktivitással.
A peptidek extrakciójára és elválasztására általánosan használt módszerek közé tartozik a kisózás, ultraszűrés, gélszűrés, izoelektromos pont precipitáció, ioncserélő kromatográfia, affinitáskromatográfia, adszorpciós kromatográfia, gélelektroforézis stb. Legfőbb hátránya a művelet bonyolultsága és a magas költségek.
Sav-bázis módszer
A savas és lúgos hidrolízist leginkább kísérleti intézményekben alkalmazzák, de a termelési gyakorlatban ritkán alkalmazzák.A fehérjék lúgos hidrolízise során a legtöbb aminosav, például a szerin és a treonin elpusztul, racemizálódik, és nagyszámú tápanyag elveszik.Ezért ezt a módszert ritkán használják a gyártásban.A fehérjék savas hidrolízise nem okoz aminosavak racemizálódását, a hidrolízis gyors és a reakció teljes.Hátránya azonban a bonyolult technológia, a nehéz ellenőrzés és a súlyos környezetszennyezés.A peptidek molekulatömeg-eloszlása egyenetlen és instabil, élettani funkciójukat nehéz meghatározni.
Enzimatikus hidrolízis
A legtöbb bioaktív peptid inaktív állapotban, hosszú fehérjeláncokban található.Ha egy specifikus proteáz hidrolizálja, aktív peptidjük felszabadul a fehérje aminoszekvenciájából.A bioaktív peptidek állatokból, növényekből és tengeri élőlényekből történő enzimes extrakciója az elmúlt évtizedekben a kutatás fókuszába került.
A bioaktív peptidek enzimatikus hidrolízise a megfelelő proteázok kiválasztása, a fehérjék szubsztrátként történő felhasználása és a fehérjék hidrolizálása, hogy nagyszámú, különböző élettani funkciójú bioaktív peptidet kapjunk.Az előállítási folyamatban a hőmérséklet, a PH-érték, az enzimkoncentráció, a szubsztrátkoncentráció és más tényezők szorosan összefüggenek a kis peptidek enzimatikus hidrolízis-hatásával, és a kulcs az enzim kiválasztása.Az enzimatikus hidrolízishez használt különböző enzimek, az enzimek kiválasztása és formulázása, valamint a különböző fehérjeforrások miatt a keletkező peptidek tömege, molekulatömeg-eloszlása és aminosav-összetétele nagymértékben változik.Általában az állati proteázokat, például a pepszint és a tripszint, valamint a növényi proteázokat, például a bromelaint és a papaint választják.A tudomány és technológia fejlődésével, valamint a biológiai enzimtechnológia folyamatos innovációjával egyre több enzimet fedeznek fel és használnak fel.Az enzimatikus hidrolízist széles körben alkalmazzák a bioaktív peptidek előállításában kiforrott technológiája és alacsony befektetései miatt.
Feladás időpontja: 2023. május 30