A diszulfid kötések számos fehérje háromdimenziós szerkezetének nélkülözhetetlen részét képezik.Ezek a kovalens kötések szinte minden extracelluláris peptidben és fehérjemolekulában megtalálhatók.
Diszulfidkötés akkor jön létre, amikor a cisztein-kénatom kovalens egyszeres kötést képez a cisztin-kénatom másik felével a fehérje különböző helyein.Ezek a kötések segítik a fehérjék stabilizálását, különösen a sejtekből kiválasztottakat.
A diszulfid kötések hatékony kialakítása számos szempontot foglal magában, mint például a cisztein megfelelő kezelése, az aminosavak védelme, a védőcsoportok eltávolítási módszerei és a párosítási módszerek.
A peptideket diszulfid kötésekkel oltottuk be
A Gutuo szervezet érett diszulfid kötésgyűrűs technológiával rendelkezik.Ha a peptid csak egy pár Cys-t tartalmaz, a diszulfid kötés kialakulása egyszerű.A peptidek szilárd vagy folyékony fázisban szintetizálódnak,
Ezután 8-9 pH-jú oldatban oxidáltuk.A szintézis viszonylag bonyolult, ha két vagy több pár diszulfid kötést kell kialakítani.Bár a diszulfidkötés kialakulása általában a szintetikus séma késői szakaszában fejeződik be, néha az előre kialakított diszulfidok bevitele előnyös a peptidláncok összekapcsolásához vagy meghosszabbításához.A Bzl egy Cys védőcsoport, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys stb., amelyet széles körben használnak a szimbiontokban.Szakterületünk a diszulfid peptid szintézis, beleértve:
1. Két pár diszulfid kötés jön létre a molekulán belül, és két pár diszulfid kötés jön létre a molekulák között
2. Három pár diszulfid kötés jön létre a molekulán belül, és három pár diszulfid kötés jön létre a molekulák között
3. Inzulin polipeptid szintézis, ahol két pár diszulfid kötés jön létre a különböző peptid szekvenciák között
4. Három pár diszulfidkötésű peptid szintézise
Miért olyan különleges a ciszteinil-aminocsoport (Cys)?
A Cys oldalláncának nagyon aktív reaktív csoportja van.Ebben a csoportban a hidrogénatomok könnyen helyettesíthetők szabad gyökökkel és más csoportokkal, így könnyen kovalens kötéseket képezhetnek más molekulákkal.
A diszulfid kötések számos fehérje 3D szerkezetének fontos részét képezik.A diszulfid hídkötések csökkenthetik a peptid rugalmasságát, növelhetik a merevséget és csökkenthetik a lehetséges képek számát.Ez a képkorlátozás elengedhetetlen a biológiai aktivitáshoz és a szerkezeti stabilitáshoz.Cseréje drámai hatással lehet a fehérje általános szerkezetére.A hidrofób aminosavak, mint például a Dew, Ile, Val, hélixstabilizátorok.Mert stabilizálja a cisztein képződés diszulfid-kötés α-hélixét akkor is, ha a cisztein nem képez diszulfid kötést.Vagyis, ha az összes cisztein maradék redukált állapotban lenne (-SH, szabad szulfhidrilcsoportokat hordoz), nagy százalékban spirális fragmensek keletkezhetnek.
A cisztein által kialakított diszulfid kötések tartósak a tercier szerkezet stabilitásához.A legtöbb esetben a kötések közötti SS-hidak szükségesek a kvaterner struktúrák kialakításához.Néha a diszulfidkötéseket alkotó cisztein-maradékok távol helyezkednek el egymástól az elsődleges szerkezetben.A diszulfid kötések topológiája a fehérje primer szerkezeti homológiájának elemzésének alapja.A homológ fehérjék cisztein-maradékai nagyon konzerváltak.Csak a triptofán volt statisztikailag konzerváltabb, mint a cisztein.
A cisztein a tioláz katalitikus helyének közepén helyezkedik el.A cisztein közvetlenül a szubsztrátummal acil intermediereket képezhet.A redukált forma „kénpufferként” működik, amely a fehérjében lévő ciszteint redukált állapotban tartja.Ha a pH alacsony, az egyensúly a redukált -SH formának kedvez, míg lúgos környezetben az -SH hajlamosabb arra, hogy -SR képződjön, R pedig minden, csak nem hidrogénatom.
A cisztein hidrogén-peroxiddal és szerves peroxidokkal is reagálhat méregtelenítőként.
Feladás időpontja: 2023. május 19