Ezek az antimikrobiális peptidek eredetileg rovarok, emlősök, kétéltűek stb. védekező rendszeréből származnak, és főként négy kategóriát foglalnak magukban:
1. a cecropin eredetileg a Cecropiamoth immunnyirokában volt jelen, ami főként más rovarokban fordul elő, és hasonló baktericid peptidek találhatók a sertésbelekben is.Jellemzőjük egy erősen lúgos N-terminális régió, amelyet egy hosszú hidrofób fragmens követ.
2. A Xenopus antimikrobiális peptidek (magainin) a békák izomzatából és gyomrából származnak.A xenopus antimikrobiális peptidek szerkezetét is spirálisnak találták, különösen hidrofób környezetben.A xenopus antipeptidek lipidrétegekben való konfigurációját N-jelölt szilárd fázisú NMR-rel vizsgáltuk.Az acilamin rezonancia kémiai eltolódása alapján a xenopus antipeptidek hélixei párhuzamos kétrétegű felületek voltak, és konvergálva 13 mm-es ketrecet alkothattak, 30 mm-es periodikus spirális szerkezettel.
3. defensin Defence peptidek humán polikarióta neutrofil nyúl polimakrofágokból származnak, amelyek teljes nukleáris lebenyekkel és állatok bélsejtjeivel rendelkeznek.Az emlősök védekező peptidjeihez hasonló antimikrobiális peptidek egy csoportját rovarokból vonták ki, ezeket „rovarvédelmi peptideknek” nevezték.Az emlősök védekező peptidjeivel ellentétben a rovarvédő peptidek csak a Gram-pozitív baktériumok ellen aktívak.Még a rovarvédő peptidek is tartalmaznak hat Cys-maradékot, de az egymáshoz való diszulfidkötés módszere eltérő.A Drosophila melanogastból kivont antibakteriális peptidek intramolekuláris diszulfidhídkötési módja hasonló volt a növényvédelmi peptidekéhez.Kristálykörülmények között a védekező peptidek dimerként jelennek meg.
4. A tachyplesin patkórákból származik, amelyet patkónak neveznek.A konfigurációs vizsgálatok azt mutatják, hogy antipárhuzamos B-hajtású konfigurációt alkalmaz (3-8 pozíció, 11-16 pozíció), amelybenβ-angle kapcsolódnak egymáshoz (8-11 pozíció), és két diszulfid kötés jön létre a 7-es és 12-es, valamint a 3-as és 16-os pozíciói között.Ebben a szerkezetben a hidrofób aminosav a sík egyik oldalán helyezkedik el, a hat kationos maradék pedig a molekula farkán jelenik meg, így a szerkezet is biofil.
Ebből az következik, hogy szinte minden antimikrobiális peptid kationos természetű, annak ellenére, hogy hossza és magassága változó;A csúcson akár alfa-helikális formában, akárβ-hajtogatás, bitropikus szerkezet a közös jellemző.
Feladás időpontja: 2023.04.20